Maßgeschneiderte Enzyme eröffnen neue Möglichkeiten, den Geruch von Fischproteinpulvern zu verbessern

22. August 2023

Dieser Artikel wurde gemäß dem Redaktionsprozess und den Richtlinien von Science X überprüft. Die Redakteure haben die folgenden Attribute hervorgehoben und gleichzeitig die Glaubwürdigkeit des Inhalts sichergestellt:

faktengeprüft

peer-reviewte Veröffentlichung

Korrekturlesen

von Andreas Graven, CRAZIES

Die Biotechnologie bietet Meeresfrüchteproduzenten die Möglichkeit, ihre Nebenprodukte besser zu verwerten. Durch den Einsatz maßgeschneiderter Enzyme haben Biotechnologen von NORCE ein Proteinpulver verbessert, das aus Fischnebenprodukten hergestellt wird.

Enzyme sind im Wesentlichen Katalysatoren. Sie erhöhen die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion, ohne selbst verbraucht zu werden. Sie können unglaublich präzise und selektiv sein, welche Reaktionen sie katalysieren. Viele Enzyme reagieren jedoch sehr temperaturempfindlich und verlieren ihre Aktivität bei etwa 40 °C oder mehr.

In einem dieser neuen Studie vorausgehenden Projekt namens aMASE fanden Forscher ein Enzym, das ein Molekül entfernen könnte, das Fischgeruch verursacht. Die Gruppe ging in ihrer Forschung noch einen Schritt weiter und veröffentlichte kürzlich einen Artikel in der Zeitschrift Applied and Environmental Microbiology, in dem eine Enzymvariante namens mFMO_20 demonstriert wurde, die verbessert wurde, indem sie hitzebeständiger gemacht wurde.

„Wir haben mit einem Enzym begonnen, das ein effizienter Katalysator ist, aber hohe Temperaturen nicht verträgt. Jetzt haben wir ein Enzym, das unter Verarbeitungsbedingungen besser funktioniert. Wir hoffen, dass ein solches Enzym für Meeresfrüchteproduzenten von Interesse sein wird, die ihre Nebenprodukte verwerten möchten.“ noch besser, um ihre Rentabilität zu steigern“, sagt Forscher Rasmus Ree.

Die Arbeiten wurden im Rahmen des EU-Projekts OXIPRO durchgeführt. Ree ist Mitautor der Studie, die in Zusammenarbeit mit Forschern des CSIC in Madrid durchgeführt wurde. Die anderen an der neuen Studie beteiligten NORCE-Forscher sind Marianne Goris, Pål Puntervoll und Forschungsleiterin Gro Bjerga.

„Unser Ziel ist es, einen Enzymprozess zu entwickeln, den Meeresfrüchteproduzenten nutzen können, um ihr Geschäft profitabler zu machen und so viel Biomasse wie möglich in Lebensmittelqualität zu halten“, sagt Ree.

Wenn Fische geschlachtet werden, werden sie normalerweise filetiert, und während das Filet verkauft wird, bleibt der Rest des Fischkadavers in Form von Kopf, Rahmen und Eingeweiden übrig. Diese Nebenprodukte machen einen großen Teil der gesamten Biomasse aus. Ein Großteil dieser Biomasse liegt in Form von Proteinen mit ausgezeichnetem Nährwert vor, die einen höheren wirtschaftlichen Wert haben könnten, wenn sie besser für Lebensmittel geeignet wären.

„Der Umgang mit diesen Nebenprodukten besteht heute darin, dass sie gemahlen und mit einer speziellen Art von Enzym, einer sogenannten Protease, behandelt werden. Eine Protease schneidet die Fischproteine ​​in kleinere Stücke. Dieser Prozess wird enzymatische Hydrolyse genannt, und was uns übrig bleibt, ist.“ ein Hydrolysat. Nach Abschluss der Hydrolyse werden die Proteine ​​getrocknet und es bleibt ein Proteinpulver übrig“, sagt Ree.

„Dieses Proteinpulver schmeckt und riecht von Natur aus nach Fisch und wird daher nicht oft für die menschliche Ernährung verwendet. Stattdessen wird es für Tierfutter und Tiernahrung verwendet. Wenn wir ein Proteinpulver mit neutralem Geschmack herstellen könnten, würden wir „Wir könnten es beispielsweise für Proteinshakes für Sportler oder als Mahlzeitenersatz für ältere Menschen oder andere Personen verwenden, die Schwierigkeiten haben, ausreichend hochwertige Nahrung zu sich zu nehmen. Das ist wirtschaftlicher und ökologisch nachhaltiger, als es für andere Zwecke aus der Nahrungskette zu nehmen“, sagt Ree.

Aus diesem Grund bestand das Ziel dieses Projekts darin, ein Enzym zu finden, das nicht nur den Fischgeruch entfernt, sondern auch in einem industriellen Prozess arbeiten kann, der bei relativ hohen Temperaturen abläuft.

„Wir wissen, dass eine Verbindung namens Trimethylamin (TMA) einen großen Teil des Fischgeruchs verursacht. Deshalb haben wir uns für die Strategie entschieden, ein Enzym zu verwenden, das TMA in Trimethylamin-N-oxid (TMAO) umwandelt, da TMAO geruchlos ist.“ . TMAO kommt von Natur aus in Fischen vor. Tatsächlich gelangt das TMA in das Hydrolysat, weil Bakterien nach dem Schlachten des Fisches das natürlich vorkommende TMAO in TMA umwandeln.“

Im Jahr 2020 veröffentlichte Bjergas Forschungsgruppe eine Studie, die zeigt, dass ein natürliches Enzym namens Flavin-haltige Monooxygenase (mFMO), das aus einem Methan verbrauchenden Bakterium isoliert wurde, zur Umwandlung von TMA in TMAO in einem Fischproteinhydrolysat verwendet werden kann.

„Der Hydrolyseprozess findet aus hygienischen Gründen bei einer recht hohen Temperatur von 50–60 °C statt. mFMO ist bei dieser hohen Temperatur nicht stabil. Wir haben einige Änderungen am mFMO-Enzym vorgenommen und dabei einen fortschrittlichen Algorithmus verwendet, der die Form und Eigenschaften annimmt „Wir berücksichtigen die Eigenschaften des Enzyms und schlagen Modifikationen vor, die wir vornehmen können, um es hitzebeständiger zu machen“, sagt Ree.

In Zusammenarbeit mit Forschern am CSIC haben die NORCE-Wissenschaftler die Struktur dieser Enzymvariante gelöst. Die molekulare Struktur eines Enzyms kann uns viel über seine Funktion verraten, und in diesem Fall konnten sie erkennen, dass die Variante einige kleine, aber folgenreiche Veränderungen an ihrer Oberfläche aufwies, was erklären könnte, warum sie den erhöhten Temperaturen standhalten konnte.

„Am Ende konnten wir zeigen, dass wir das verbesserte Enzym in einem Hydrolysat aus Lachsprotein einsetzen können. Als wir die Hitze auf die Prozesstemperatur erhöhten, konnte nur die neue Enzymvariante funktionieren. Nicht nur das, sondern es.“ funktionierte bei einer höheren Temperatur besser als bei einer niedrigeren! Das zeigte uns, dass die neue Enzymvariante mit industriellen Prozessbedingungen zurechtkommt. Jetzt wollen wir sie an anderen Rohstoffen wie Kabeljau und pelagischen Fischen testen und gleichzeitig das Enzym weiter optimieren „, sagt Ree.

Mehr Informationen: Marianne Goris et al., Erhöhte Thermostabilität einer manipulierten Flavin-haltigen Monooxygenase zur Sanierung von Trimethylamin in Fischproteinhydrolysaten, Angewandte und Umweltmikrobiologie (2023). DOI: 10.1128/aem.00390-23

Zeitschrifteninformationen:Angewandte und Umweltmikrobiologie

Bereitgestellt von NORCE